Análisis del complejo proteico asociado a la proteína homóloga de actina (MreB) en Helicobacter pylori

Abstract

La bacteria Helicobacter pylori presenta una prevalencia mundial mayor al 50%. El patógeno es uno de los agentes etiológicos de gastritis crónica, úlcera péptica y úlcera duodenal. Además es considerado un agente cancerígeno por la OMS. A diferencia del resto de bacterias, en H. pylori la proteína del citoesqueleto homóloga a actina, MreB, no participa en la morfogénesis celular. Sin embargo, esta proteína disminuye la actividad de la ureasa. Actualmente, el complejo de proteínas asociadas a MreB no ha sido analizado en H. pylori, por lo que esta investigación tiene como finalidad estudiarlo por primera vez y analizar el papel de esta proteína en la patogénesis de H. pylori. En la presente investigación se identificaron mediante “pull-down” asociado a espectrometría de masas, 86 proteínas de interacción con MreB de H. pylori 26695, entre las que figuraron 9 factores de virulencia (UreB, VacA, ThrC, HydB, HylB, KatA, TsaA, GroEL y SpeA). Se confirmó in vitro usando la técnica de doble híbrido en bacteria, la interacción de MreB con 6 proteínas del complejo (UreB, VacA, HydB, HylB, AddA y MreB) y se descartó la interacción con MreC. Además, se determinaron in silico las interfaces de interacción de MreB con UreB y VacA. El conjunto de resultados fue congruente con la hipótesis que supone que MreB de H. pylori, podría tener un papel en la patogénesis de la bacteria.